超声处理对大豆球蛋白混合凝胶的影响

大豆亲脂蛋白和大豆球蛋白的凝胶特性受多种因素影响，超声处理可优化大豆蛋白凝胶性能，但超声对大豆亲脂蛋白和11S亚基的改性及凝胶机制研究尚不全面。

采用特定方法分离11S、大豆亲脂蛋白，纯化11S并进一步分离其A、B亚基。将A、B亚基与大豆亲脂蛋白按不同比例混合，部分样品超声预处理，之后加热形成凝胶。

超声使A-大豆亲脂蛋白凝胶蛋白分子量分布更集中，B-大豆亲脂蛋白凝胶部分低分子量肽段水解；A-大豆亲脂蛋白凝胶β-折叠结构含量较高，超声对其影响较小，B-大豆亲脂蛋白凝胶超声后β-折叠结构增加；B-大豆亲脂蛋白凝胶蛋白展开程度更高，超声使部分样品荧光峰位移；超声使凝胶孔径变小，A-大豆亲脂蛋白凝胶超声后结构更松散，B-大豆亲脂蛋白凝胶超声后结构更有序；A-大豆亲脂蛋白凝胶颗粒粒径先增后减，B-大豆亲脂蛋白凝胶粒径较小，超声使部分样品粒径增加、分布更集中；超声改变蛋白表面电荷，影响蛋白聚集状态；A-大豆亲脂蛋白凝胶蛋白溶解度降低，B-大豆亲脂蛋白凝胶蛋白溶解度较高，超声提高A-大豆亲脂蛋白凝胶蛋白溶解度。

蛋白理化性质与凝胶流变学和质地参数存在相关性，如凝胶内聚性与平均粒径、β-转角等正相关。超声对A-大豆亲脂蛋白和B-大豆亲脂蛋白凝胶影响不同，A-大豆亲脂蛋白凝胶性能整体提升，B-大豆亲脂蛋白凝胶部分比例下性能改善。

明确了超声处理对大豆球蛋白-大豆亲脂蛋白混合凝胶形成在亚基水平的影响。超声处理前，A-亚基增加凝胶刚性，B-亚基形成更有序稳定结构；超声处理后，A-亚基提高凝胶弹性和均一性，B-亚基不利于凝胶基质形成，降低凝胶稳定性。该研究为大豆蛋白不同组分协同利用提供理论依据，同时表明应优化超声工艺参数以提升大豆蛋白凝胶性能。
联系电话：18918712959